內源抗原體提呈體細胞和靶細胞胞內造成的抗原體。其與HLAI類分子結構融合成一氧化氮合酶，表述于體細胞表層并被提呈給CD8陽性細胞毒副作用T體細胞。下邊對內源抗原體開展詳盡的詳細介紹

內源抗原體（endogenousantigen)，指在抗原體提呈體細胞內新合成的抗原體，如病毒感染感染體細胞生成的病毒蛋白、腫瘤體細胞內生成的腫瘤抗原體等。內源抗原體以抗原體肽-MHC I類分子結構一氧化氮合酶方式提呈給CD8 T體細胞。經蛋白酶體溶解造成的內源抗原體肽務必進到內質網才可以與I類分子結構融合，這一裝運全過程依靠抗原加工有關裝運物(transporter associated with antigen processing，TAP)。

它是一種坐落于ER膜上的跨膜蛋白，屬ABC轉運蛋白大家族，由2個亞企業TAPl和TAP2構成，編號遺傳基因坐落于HLAⅡ類遺傳基因區中PSMB遺傳基因的附近。每一個亞企業反復穿越重生ER膜6次。TAPl的2個穿膜段和TAP2的2個穿膜段在ER膜上排成一個孔洞，胞質內的內源抗原體肽即根據這一孔洞進到ER腔。TAPl和TAP2胞質一側近C端各有一個ATP結合部位，它能催化反應ATP溶解，為TAP裝運內源抗原體肽出示動能。內源抗原體肽最先與胞質一側TAP融合，在ATP功效下，孔洞的胞質側對外開放，內源抗原體肽穿越重生孔洞進到內質網腔。TAP可選擇性裝運8一12肽，這類長短更是MHC I類分子結構抗原體融合槽能夠容下的適宜長短。TAP對這種肽尾端殘基的特性有一定的規定，即優點挑選C端為偏堿、旋光性或疏水性殘基的肽段，而這種殘基也是與I類分子結構融合肽的錨著殘基。

不難看出，TAP非常合適于運送能與I類分于融合的抗原體肽。在大白鼠和人類的一些腫瘤細胞株中發覺，TAP2表述缺點與腫瘤體細胞表層MHC I類分子結構表述降低相關，從而導致的腫瘤抗原體提呈作用缺點可能是其肇事逃逸免疫監視的原因之一。需要強調的是，非經典性I類分子結構HLA-E充分發揮提呈功效時，在內質網中與I類分子結構正確引導編碼序列的融合不依靠TAP。

就是指在腫瘤體細胞、病毒感染感染體細胞等自主生成的腫瘤抗原體或病毒蛋白。